AaTX1, from Androctonus australis scorpion venom: purification, synthesis and characterization in dopaminergic neurons.
Identifieur interne : 000253 ( Main/Exploration ); précédent : 000252; suivant : 000254AaTX1, from Androctonus australis scorpion venom: purification, synthesis and characterization in dopaminergic neurons.
Auteurs : Saoussen Mlayah-Bellalouna [Tunisie] ; Martial Dufour [France] ; Kamel Mabrouk [France] ; Hafedh Mejdoub [Tunisie] ; Edmond Carlier [France] ; Houcemeddine Othman [Tunisie] ; Maya Belghazi [France] ; Marion Tarbe [France] ; Jean Marc Goaillard [France] ; Didier Gigmes [France] ; Michael Seagar [France] ; Mohamed El Ayeb [Tunisie] ; Dominique Debanne [France] ; Najet Srairi-Abid [Tunisie]Source :
- Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology [ 1879-3150 ] ; 2014.
Descripteurs français
- KwdFr :
- Analyse de séquence d'ADN (MeSH), Animaux (MeSH), Banque de gènes (MeSH), Canaux potassiques Shal (métabolisme), Données de séquences moléculaires (MeSH), Neurones dopaminergiques (effets des médicaments et des substances chimiques), Neuropeptides (analyse), Neuropeptides (biosynthèse), Neuropeptides (génétique), Neuropeptides (toxicité), Similitude de séquences (MeSH), Simulation de docking moléculaire (MeSH), Souris (MeSH), Souris de lignée C57BL (MeSH), Spectrométrie de masse (MeSH), Substantia nigra (cytologie), Séquence d'acides aminés (MeSH), Techniques de patch-clamp (MeSH), Venins de scorpion (composition chimique).
- MESH :
- analyse : Neuropeptides.
- biosynthèse : Neuropeptides.
- composition chimique : Venins de scorpion.
- cytologie : Substantia nigra.
- effets des médicaments et des substances chimiques : Neurones dopaminergiques.
- génétique : Neuropeptides.
- métabolisme : Canaux potassiques Shal.
- toxicité : Neuropeptides.
- Analyse de séquence d'ADN, Animaux, Banque de gènes, Données de séquences moléculaires, Similitude de séquences, Simulation de docking moléculaire, Souris, Souris de lignée C57BL, Spectrométrie de masse, Séquence d'acides aminés, Techniques de patch-clamp.
English descriptors
- KwdEn :
- Amino Acid Sequence (MeSH), Animals (MeSH), Dopaminergic Neurons (drug effects), Gene Library (MeSH), Mass Spectrometry (MeSH), Mice (MeSH), Mice, Inbred C57BL (MeSH), Molecular Docking Simulation (MeSH), Molecular Sequence Data (MeSH), Neuropeptides (analysis), Neuropeptides (biosynthesis), Neuropeptides (genetics), Neuropeptides (toxicity), Patch-Clamp Techniques (MeSH), Scorpion Venoms (chemistry), Sequence Analysis, DNA (MeSH), Sequence Homology (MeSH), Shal Potassium Channels (metabolism), Substantia Nigra (cytology).
- MESH :
- chemical , analysis : Neuropeptides.
- chemical , biosynthesis : Neuropeptides.
- chemical , chemistry : Scorpion Venoms.
- cytology : Substantia Nigra.
- drug effects : Dopaminergic Neurons.
- chemical , genetics : Neuropeptides.
- chemical , metabolism : Shal Potassium Channels.
- chemical , toxicity : Neuropeptides.
- Amino Acid Sequence, Animals, Gene Library, Mass Spectrometry, Mice, Mice, Inbred C57BL, Molecular Docking Simulation, Molecular Sequence Data, Patch-Clamp Techniques, Sequence Analysis, DNA, Sequence Homology.
Abstract
We have purified the AaTX1 peptide from the Androctonus australis (Aa) scorpion venom, previously cloned and sequenced by Legros and collaborators in a venom gland cDNA library from Aa scorpion. AaTX1 belongs to the α-Ktx15 scorpion toxins family (αKTx15-4). Characterized members of this family share high sequence similarity and were found to block preferentially IA-type voltage-dependent K(+) currents in rat cerebellum granular cells in an irreversible way. In the current work, we studied the effects of native AaTX1 (nAaTX1) using whole-cell patch-clamp recordings of IA current in substantia nigra pars compacta dopaminergic neurons. At 250 nM, AaTX1 induces 90% decrease in IA current amplitude. Its activity was found to be comparable to that of rAmmTX3 (αKTx15-3), which differs by only one conserved (R/K) amino acid in the 19th position suggesting that the difference between R19 and K19 in AaTX1 and AmmTX3, respectively, may not be critical for the toxins' effects. Molecular docking of both toxins with Kv4.3 channel is in agreement with experimental data and suggests the implication of the functional dyade K27-Y36 in toxin-channel interactions. Since AaTX1 is not highly abundant in Aa venom, it was synthesized as well as AmmTX3. Synthetic peptides, native AaTX1 and rAmmTX3 peptides showed qualitatively the same pharmacological activity. Overall, these data identify a new biologically active toxin that belongs to a family of peptides active on Kv4.3 channel.
DOI: 10.1016/j.toxicon.2014.09.005
PubMed: 25240295
Affiliations:
- France, Tunisie
- Gouvernorat de Tunis, Provence-Alpes-Côte d'Azur
- Marseille, Tunis
- Université d'Aix-Marseille
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Secteur Nord, Aix Marseille Université, 51, Bd Pierre Dramard, 13015 Marseille, France.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">France</country><wicri:regionArea>INSERM UMR_S 1072, Unité de Neurobiologie des canaux Ioniques et de la Synapse (UNIS), Faculté de Médecine - Secteur Nord, Aix Marseille Université, 51, Bd Pierre Dramard, 13015 Marseille</wicri:regionArea><placeName><region type="region" nuts="2">Provence-Alpes-Côte d'Azur</region><settlement type="city">Marseille</settlement></placeName><orgName type="university">Université d'Aix-Marseille</orgName></affiliation></author><author><name sortKey="Srairi Abid, Najet" sort="Srairi Abid, Najet" uniqKey="Srairi Abid N" first="Najet" last="Srairi-Abid">Najet Srairi-Abid</name><affiliation wicri:level="1"><nlm:affiliation>Institut Pasteur de Tunis, Laboratoire des Venins et biomolécules thérapeutiques LR11IPT08, Tunis 1002, Tunisia. Electronic address: najet.abid@pasteur.rns.tn.</nlm:affiliation><country xml:lang="fr">Tunisie</country><wicri:regionArea>Institut Pasteur de Tunis, Laboratoire des Venins et biomolécules thérapeutiques LR11IPT08, Tunis 1002</wicri:regionArea><placeName><settlement type="city">Tunis</settlement><region nuts="2">Gouvernorat de Tunis</region></placeName></affiliation></author></analytic><series><title level="j">Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology</title><idno type="eISSN">1879-3150</idno><imprint><date when="2014" type="published">2014</date></imprint></series></biblStruct></sourceDesc></fileDesc><profileDesc><textClass><keywords scheme="KwdEn" xml:lang="en"><term>Amino Acid Sequence (MeSH)</term><term>Animals (MeSH)</term><term>Dopaminergic Neurons (drug effects)</term><term>Gene Library (MeSH)</term><term>Mass Spectrometry (MeSH)</term><term>Mice (MeSH)</term><term>Mice, Inbred C57BL (MeSH)</term><term>Molecular Docking Simulation 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patch-clamp</term></keywords></textClass></profileDesc></teiHeader><front><div type="abstract" xml:lang="en">We have purified the AaTX1 peptide from the Androctonus australis (Aa) scorpion venom, previously cloned and sequenced by Legros and collaborators in a venom gland cDNA library from Aa scorpion. AaTX1 belongs to the α-Ktx15 scorpion toxins family (αKTx15-4). Characterized members of this family share high sequence similarity and were found to block preferentially IA-type voltage-dependent K(+) currents in rat cerebellum granular cells in an irreversible way. In the current work, we studied the effects of native AaTX1 (nAaTX1) using whole-cell patch-clamp recordings of IA current in substantia nigra pars compacta dopaminergic neurons. At 250 nM, AaTX1 induces 90% decrease in IA current amplitude. Its activity was found to be comparable to that of rAmmTX3 (αKTx15-3), which differs by only one conserved (R/K) amino acid in the 19th position suggesting that the difference between R19 and K19 in AaTX1 and AmmTX3, respectively, may not be critical for the toxins' effects. Molecular docking of both toxins with Kv4.3 channel is in agreement with experimental data and suggests the implication of the functional dyade K27-Y36 in toxin-channel interactions. Since AaTX1 is not highly abundant in Aa venom, it was synthesized as well as AmmTX3. Synthetic peptides, native AaTX1 and rAmmTX3 peptides showed qualitatively the same pharmacological activity. Overall, these data identify a new biologically active toxin that belongs to a family of peptides active on Kv4.3 channel. </div></front></TEI><affiliations><list><country><li>France</li><li>Tunisie</li></country><region><li>Gouvernorat de Tunis</li><li>Provence-Alpes-Côte d'Azur</li></region><settlement><li>Marseille</li><li>Tunis</li></settlement><orgName><li>Université d'Aix-Marseille</li></orgName></list><tree><country name="Tunisie"><region name="Gouvernorat de Tunis"><name sortKey="Mlayah Bellalouna, Saoussen" sort="Mlayah Bellalouna, Saoussen" uniqKey="Mlayah Bellalouna S" first="Saoussen" last="Mlayah-Bellalouna">Saoussen Mlayah-Bellalouna</name></region><name sortKey="El Ayeb, Mohamed" sort="El Ayeb, Mohamed" uniqKey="El Ayeb M" first="Mohamed" last="El Ayeb">Mohamed El Ayeb</name><name sortKey="Mejdoub, Hafedh" sort="Mejdoub, Hafedh" uniqKey="Mejdoub H" first="Hafedh" last="Mejdoub">Hafedh Mejdoub</name><name sortKey="Othman, Houcemeddine" sort="Othman, Houcemeddine" uniqKey="Othman H" first="Houcemeddine" last="Othman">Houcemeddine Othman</name><name sortKey="Srairi Abid, Najet" sort="Srairi Abid, Najet" uniqKey="Srairi Abid N" first="Najet" last="Srairi-Abid">Najet Srairi-Abid</name></country><country name="France"><region name="Provence-Alpes-Côte d'Azur"><name sortKey="Dufour, Martial" sort="Dufour, Martial" uniqKey="Dufour M" first="Martial" last="Dufour">Martial Dufour</name></region><name sortKey="Belghazi, Maya" sort="Belghazi, Maya" uniqKey="Belghazi M" first="Maya" last="Belghazi">Maya Belghazi</name><name sortKey="Carlier, Edmond" sort="Carlier, Edmond" uniqKey="Carlier E" first="Edmond" last="Carlier">Edmond Carlier</name><name sortKey="Debanne, Dominique" sort="Debanne, Dominique" uniqKey="Debanne D" first="Dominique" last="Debanne">Dominique Debanne</name><name sortKey="Gigmes, Didier" sort="Gigmes, Didier" uniqKey="Gigmes D" first="Didier" last="Gigmes">Didier Gigmes</name><name sortKey="Goaillard, Jean Marc" sort="Goaillard, Jean Marc" uniqKey="Goaillard J" first="Jean Marc" last="Goaillard">Jean Marc Goaillard</name><name sortKey="Mabrouk, Kamel" sort="Mabrouk, Kamel" uniqKey="Mabrouk K" first="Kamel" last="Mabrouk">Kamel Mabrouk</name><name sortKey="Seagar, Michael" sort="Seagar, Michael" uniqKey="Seagar M" first="Michael" last="Seagar">Michael Seagar</name><name sortKey="Tarbe, Marion" sort="Tarbe, Marion" uniqKey="Tarbe M" first="Marion" last="Tarbe">Marion Tarbe</name></country></tree></affiliations></record>Pour manipuler ce document sous Unix (Dilib)
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